Almindelig jordsvamp viser sig at have iskraft: protein omdanner vand til is med lynets hast

Vis pastaparty.dk oftere i Googles søgeresultater.

Tilføj pastaparty.dk til Google

En hverdagssvamp gemmer på en overraskende evne

Forskere har opdaget et protein i en helt almindelig jordsvamp, der får vand til at fryse til is ved temperaturer tæt på frysepunktet. Fundet kan få vidtrækkende konsekvenser for klimateknologi, medicinsk opbevaring og kvaliteten af frosne fødevarer.

Svampeprotein der danner is allerede ved -2 grader

Et internationalt forskerhold under ledelse af Boris Vinatzer og Xiaofeng Wang fra Virginia Tech har identificeret et protein i svampe fra familien Mortierellaceae. Disse svampe forekommer i enorme mængder i jordbunden overalt på kloden. Der er tale om et såkaldt iskernedannende protein — et molekyle der sætter krystaldannelsen i gang, så snart temperaturen falder en smule under nul, cirka -2 grader Celsius.

Normalt kan meget rent vand afkøles langt under frysepunktet uden at stivne. Uden urenheder eller partikler forbliver molekylerne flydende, sommetider langt under nul. Det fænomen kalder fysikere underkøling. Svampeproteinet bryder denne tilstand ved at fungere som et perfekt "stillads", som vandmolekyler kan ordne sig på og danne et iskrystal.

Jordsvampens protein virker som en startmotor for is — det giver vandet det skub, der skal til for at fryse.

Lignende proteiner var allerede kendt fra visse bakterier, herunder Pseudomonas syringae, som længe har været brugt som modelorganisme i laboratorier på grund af dens stærke indflydelse på isdannelse. Det nye ved svampevarianten er, at den langt nemmere kan anvendes løsrevet fra den celle, der producerer den.

Derfor er dette svampeprotein så bemærkelsesværdigt

Hos bakterier kræver isdannelsen, at hele det levende celleoverflade er til stede. Proteinerne sidder fast i cellemembranen og fungerer kun i den sammenhæng, hvilket gør storskalaanvendelse besværlig og dyr. Proteinet fra Mortierellaceae fungerer anderledes: det er let opløseligt i vand og virker fint på egen hånd i opløsning.

  • Proteinet behøver ikke at være bundet til en celle for at danne is.
  • Det fungerer allerede ved svagt negative temperaturer, omkring -2 grader.
  • Det kan i princippet blandes ind i vandige systemer som tåge, fødevarer eller opbevaringsmedier.

De egenskaber gør proteinet langt mere praktisk anvendeligt uden for laboratoriet. Det kan — i hvert fald teoretisk — filtreres, koncentreres og tilsættes til processer, hvor kontrolleret isdannelse er ønskelig.

Forskerne beskrev deres resultater i tidsskriftet Science Advances. Ved hjælp af DNA-sekventering og bioinformatik lokaliserede de det gen, der koder for proteinet i svampens arvemateriale. Dermed er grundlaget lagt for fremtidig bioteknologisk storskalaproduktion — eksempelvis i gær eller andre produktionsceller.

En gammel genetisk arv fra en bakterie

Den genetiske analyse afslørede noget bemærkelsesværdigt: det pågældende gen hører egentlig ikke hjemme i svampens oprindelige genom. Alt tyder på, at en bakterie har overdraget det for længe siden via såkaldt horisontal genoverførsel, hvor DNA springer mellem arter, der slet ikke er i familie med hinanden.

Beregninger og sammenligninger med andre genomer peger på, at dette genetiske "gave" sandsynligvis fandt sted for hundredtusinder til måske millioner af år siden. Siden da har svampen bevaret og tilpasset genet — et klart tegn på, at egenskaben har givet en overlevelsesfordinæring i jordbunden.

Svampe viser sig sommetider ikke blot at være nedbrydere af dødt materiale, men også smarte samlere af nyttige gener fra deres omgivelser.

Horisontal genoverførsel mellem så vidt forskellige organismer er ikke hverdagskost, men heller ingen enestående undtagelse. Det viser, hvor fleksibelt svampenes arvemateriale kan være. I stedet for at udvikle et komplekst protein fra bunden har de ombygget en eksisterende løsning fra bakterieverdenen til et eget redskab.

Fra kunstig regn til nedfrysning af organer

De praktiske konsekvenser af dette fund spænder bemærkelsesværdigt vidt. Forskerne ser tre områder, hvor proteinet på sigt kan ændre meget: vejrpåvirkning, medicinsk opbevaring og fødevareteknologi.

Mere miljøvenlige metoder til at fremkalde regn

Ved kunstigt fremkaldt nedbør — også kaldet cloud seeding — spredes partikler ud i skyer for hurtigere at danne regndråber eller snefnug. I dag sker det typisk med kemiske stoffer som sølvjodid, en metode der i årevis har rejst spørgsmål om miljøpåvirkning og omkostninger.

Et biologisk protein, der allerede i små mængder danner iskrystaller, kunne udgøre et alternativ. I teorien kan bittesmå dråber med svampeproteinet spredes i skyer, hvor vandet derefter krystalliserer hurtigere til is. Når iskrystallerne vokser og tynger, falder de som sne eller regn mod jorden.

Fordele som forskerne peger på:

  • biologisk nedbrydeligt og muligvis mindre giftigt end tungmetaller
  • målrettet anvendeligt i specifikke skysystemer
  • potentielt lavere miljøaftryk end nuværende midler

Lovgivningen om vejrpåvirkning er streng i mange lande. Storskalaanvendelse kræver årevis af tests for sikkerhed, spredning og utilsigtede klimaeffekter.

Bedre beskyttelse af celler, væv og embryoner

Inden for medicin, fertilitetsbehandling og bioteknologi handler meget om kryopræservering: den præcise nedfrysning af levende celler, væv og embryoner. Store iskrystaller er her den største risiko, da de kan punktere cellemembraner og beskadige følsomme strukturer som DNA og proteiner.

Den der styrer tidspunktet og måden for nedfrysning præcist, begrænser iskaderne og øger chancen for, at celler overlever en frysecyklus.

Ved at lade vandet omkring celler fryse ved lidt højere temperaturer opstår der flere og mindre krystaller. Disse er mindre skarpe og forårsager ofte færre skader. Svampeproteinet kunne fungere som "isstarter" i opbevaringsmedier til:

  • blodstamceller og immunoterapiceller
  • æggeceller og embryoner på fertilitetsklinikker
  • følsomt væv til transplantationsforskning

Den store udfordring er, at et sådant protein skal være ekstremt rent, stabilt og sikkert. Enhver form for forurening eller uønsket reaktion i menneskekroppen udgør en risiko. Kliniske anvendelser ligger derfor stadig langt ude i fremtiden, selv hvis teknikken fungerer godt i laboratoriet.

Blødere isstruktur i frostvarer

Også fødevareindustrien følger med stor interesse. Isstrukturen i eksempelvis is, grøntsager og kød afgør i høj grad, hvordan forbrugeren oplever kvaliteten. Store krystaller giver en grynet, hård mundfornemmelse og kan ødelægge produkternes tekstur.

En kontrolleret, tidlig isdannelse med mange små krystaller kan give:

  • cremede is med færre "isnåle"
  • bedre bevaring af struktur i frugt og grøntsager
  • mindre dryp ved optøning af kød og fisk

Producenter skal dog være sikre på, at proteinet ikke udløser allergiske reaktioner og bevarer sin funktion under produktion, transport og opbevaring. Mærkning og forbrugernes accept spiller også en rolle — mange er skeptiske over for ukendte proteiner i deres mad, selv hvis de har eksisteret i naturen i årtusinder.

Storskalaproduktion er stadig den største forhindring

På nuværende tidspunkt kan forskerne kun isolere proteinet i relativt små mængder. Til praktisk brug kræves helt andre volumener — tænk kilo om året til fødevarer eller rutinepræget kryopræservering, og muligvis endnu mere til meteorologiske formål.

Den mest oplagte vej frem er bioteknologisk produktion:

  • indsæt genet i en let dyrkbar mikroorganisme, eksempelvis gær
  • brug store fermenteringstanke til at lade organismen producere proteinet
  • rens, koncentrer og formuler proteinet fra kulturbouillonen

Her opstår spørgsmål som: forbliver proteinets struktur intakt, klumper det ikke sammen, og hvor længe holder effekten under opbevaring? Først når det er afklaret og omkostningerne falder, kommer anvendelse på industri- eller klimaniveau for alvor på tale.

Hvordan fungerer isdannelse egentlig, og hvorfor betyder det noget?

Vandmolekyler er i konstant bevægelse. Ved høje temperaturer kolliderer de så kraftigt, at ingen fast struktur kan opretholdes. Efterhånden som det bliver koldere, bevæger de sig langsommere og kan ordne sig i det kendte sekskantede isgitter. Det kræver dog et startpunkt — som støvpartikler, mineraler eller særlige proteiner.

Det første trin kaldes nukleation: en bittesmå klump, hvor vandmolekyler allerede er arrangeret i isstruktur. Fra det punkt vokser krystallen hurtigt. Ved at styre nukleationen med proteiner som det fra Mortierellaceae kan man bestemme, hvornår krystallerne opstår og hvor mange der dannes. Mange små krystaller giver ofte andre egenskaber end få store.

I teknologiske processer spiller det en rolle på mange fronter. I energinetværk undersøges oplagring af kulde og varme via faseskift i vand. I landbrug og frugtdyrkning overvejer forskerne spraystoffer, der begrænser frostskader ved at styre isdannelsen præcist på blade og grene. Dette svampeprotein passer ind i den voksende værktøjskasse inden for "ismanagement".

Den der arbejder med cellekulturer eller biologiske prøver i laboratoriet mærker den praktiske betydning direkte. En mere stabil og forudsigelig frysproces kan spare tid og penge, mens det øger chancen for, at værdifulde prøver kan bruges igen efter frysning. Hvis jordsvampen til sidst deler sin iskraft med vores teknologi, kommer det ikke kun videnskaben til gode — men også patientpleje, landbrug og måske endda smagen af en simpel kugle is.

Scroll to Top